凝胶电泳如何对多肽，蛋白质进行分离

检测和定量细胞、组织或生物体蛋白质的科学称之为蛋白质组学，目的在于掌握生理学变化和病症情况，开发设计疾病的生物标记和治疗药物的靶点。细胞体系的一切变动，如衰老、得病或进行药物医治等都会造成一个或几个蛋白质相对丰度或表达产生变动。蛋白质组学重在检测细胞体系内的蛋白质，并辨识和探测蛋白质的变动，比如对蛋白质的修饰（翻译后修饰）或蛋白质相对浓度的改变。

翻译后修饰（PTM）指的是蛋白质在翻译之后的化学修饰。涉及寡糖链的增加、醋酸盐等含烷基蛋白质N-端的修饰、丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸上磷酸基团的参与（磷酸化）等类似活动。磷酸化等PTM活动通常是暂时性的，主要用于细胞在细胞中和细胞间信息内容的传递。糖基化等PTM过程为结构化转变，往往关系蛋白质折叠、与别的分子的互相作用和与细胞壁的互相作用。这些代表着活细胞内出现的动态变化。

蛋白质组体现细胞中或其他分析样品中所有的蛋白质。一个好的细胞蛋白质拥有高达10~20种不一样的修饰模式，丰度也会因数量级的差异而发生改变。蛋白质组学的目标毫无疑问是很大的，对分离和分析技术要求比较高。

要实现蛋白质的鉴别和定量，必须尽量地将每个蛋白质与别的蛋白质分离。长期以来，凝胶电泳法都是分离完整蛋白质的基础方法。双向凝胶电泳通过蛋白质的等电点和分子量完成蛋白质的分离。

完好细胞蛋白质组的双向凝胶电泳非常繁杂，并且在分离高达2000~3000个蛋白质的情况下，难以实现蛋白质之间的互相分离，或是因为部分蛋白质丰度低而无法在凝胶中看到。

凝胶电泳法作为一项进展完善的工艺，具可以实现高分辨率和各种蛋白质的定量。现如今，双向凝胶电泳的片面性是其不仅费时而且费力，主要是衡量丰度较高的蛋白质，不太容易完成膜结合蛋白等关键蛋白质的衡量。

写到最后:

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